| Identifikační kód |
GA21-31806S |
| Důvěrnost údajů |
S - Není předmětem státního či obchodního tajemství a data lze v souladu s právními předpisy poskytnout do veřejně přístupných
informačních systémů včetně mezinárodních |
| Název projektu v původním jazyce |
Ovlivnění strukturních a funkčních charakteristik chaperonu HSP90 prostřednictvím reverzibilní acetylace |
| Název projektu anglicky |
Modulation of structural and functional properties of the HSP90 chaperone machinery by reversible acetylation |
| Poskytovatel |
GA0 - Grantová agentura České republiky (GA ČR) |
| Program |
GA - Standardní projekty (1993 - 2050) |
| Kategorie VaV |
ZV - Základní výzkum |
| Hlavní vědní obor |
10608 - Biochemistry and molecular biology |
| Vedlejší vědní obor |
- |
| Další vedlejší vědní obor |
- |
| Zahájení řešení |
01.01.2021 |
| Ukončení řešení |
31.12.2023 |
| Datum posledního uvolnění účelové podpory |
07.03.2023 |
| Číslo smlouvy |
21-31806S |
| Poslední stav řešení |
O - Ukončený projekt s odloženým hodnocením, který byl ukončen v roce předcházejícím roku sběru dat, uvádí se údaje o projektu za poslední rok řešení, dodávají se údaje pro ukončené a zastavené projekty (relevantní pouze pro typ programu G – grantový program) |
| Finance projektu | 2021 | 2022 | 2023 | celkem |
|---|
| Výše podpory z národních zdrojů | 3 009 000,003009 | 3 093 000,003093 | 3 033 000,003033 | 9 135 000,009135 | | Výše podpory z veřej. zahraničních zdrojů *** | 0,000 | 0,000 | 0,000 | 0,000 | | Celkové uznané náklady | 3 009 000,003009 | 3 093 000,003093 | 3 033 000,003033 | 9 135 000,009135 | | Typ | čerpané | čerpané | čerpané | |
** Finance v tisících Kč jsou automaticky zaokrouhleny z částky v jednotkách Kč s přesností na 2 desetinná místa
*** Výše podpory z veřejných zahraničních zdrojů je sledována od období sběru 2020 |
|
Zobrazit skutečně čerpané finance projektu z národních zdrojů »
| Skutečně čerpané finance projektu z národních zdrojů | 2021 | 2022 | 2023 | celkem |
|---|
| Finance | 3 009 000,003009 | 3 093 000,003093 | 3 033 000,003033 | 9 135 000,009135 |
|
| Druh soutěže |
VS - Veřejná soutěž |
| Veřejná soutěž ve výzkumu, vývoji a inovacích |
SGA0202100005 - Veřejná soutěž (GA0/GA) |
| Cíle řešení v původním jazyce |
Protein teplotního šoku 90 (HSP90) je molekulární chaperon, který zajišťuje buněčnou proteostázu. Funkce HSP90 je regulována množstvím posttranslačních modifikací, včetně acetylace lysinu. Biologické experimenty ukazují, že histon deacetyláza 6 (HDAC6) je nejen hlavní deacetylázou, ale také „klientem“ HSP90. Molekulární mechanismus, jakým dochází k ovlivnění funkce HSP90 dynamickou acetylací, však nebyl dosud objasněn. Pro objasnění strukturních a funkčních důsledků acetylace HSP90 využijeme metody syntetické biologie, strukturní a biofyzikální techniky a buněčná stanovení. S využitím technologie expanze genetického kódu připravíme acetylované varianty HSP90 a porovnáme jejich vlastností s neacetylovanými protějšky, identifikujeme histondeacetylasy zodpovědné za deacetylaci HSP90 a detailně charakterizujeme interakce mezi HSP90 a HDAC6. Data by měla poskytnout mechanistické vysvětlení toho, jak reversibilní acetylace reguluje buněčné funkce HSP90 a jak je v tomto ohledu zapojena HDAC6. |
| Cíle řešení v anglickém jazyce |
Heat shock protein 90 (HSP90) is a molecular chaperone regulating cellular proteostasis and its functions are modulated by a host of post-translational modifications, including lysine acetylation. Biological data suggest that histone deacetylase 6 (HDAC6) is a principal deacetylase and a client protein of HSP90, but structural basis of HSP90 (de)acetylation by HDAC6 and functional consequences of such interactions have not been studied. We will use synthetic biology, structural and biophysical techniques, and cell-based assays to elucidate structural and functional consequences of HSP90 acetylation. Specifically, we will purify acetylated HSP90 variants using the genetic code expansion technology and compare their properties to non-acetylated counterparts, identify histone deacetylases responsible for HSP90 deacetylation, and characterize in detail interactions between HSP90 and HDAC6. Our data shall provide mechanistic underpinnings of how cellular functions of HSP90 are regulated by reversible lysine acetylation with the special focus on the involvement of HDAC6. |
| Klíčová slova v anglickém jazyce |
Histone deacetylase;heat shock protein;protein-protein interactions;non-canonical aminoacids;acetyllysine;structural biology;genetic code expansion;microscale thermophoresis |
| Kontrolní číslo stavu projektu v letech |
2021: 190723614 ( v1.0 )
2022: 190738875 ( v2.0 )
2023: 190742698 ( v1.0 )
2024: 190757932 ( v1.0 ) |
| Datum dodání posledního záznamu o projektu |
21.05.2024 |
| Systémové označení dodávky dat |
CEP24-GA0-GA-R |