| Identifikační kód |
RIV/61388963:_____/23:00573886 |
| Název v anglickém jazyce |
Optimal control derived sensitivity-enhanced CA-CO mixing sequences for MAS solid-state NMR – Applications in sequential protein backbone assignments |
| Druh |
J - Recenzovaný odborný článek (Jimp, Jsc a Jost) |
| Poddruh |
J/A - Článek v odborném periodiku je obsažen v databázi Web of Science společností Thomson Reuters s příznakem „Article“, „Review“ nebo „Letter“ (Jimp) |
| Jazyk |
eng - angličtina |
| Vědní obor |
10403 - Physical chemistry |
| Rok uplatnění |
2023 |
| Kód důvěrnosti údajů |
S - Úplné a pravdivé údaje o výsledku nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů. |
| Počet výskytů výsledku |
3 |
| Počet tvůrců celkem |
5 |
| Počet domácích tvůrců |
1 |
| Výčet všech uvedených jednotlivých tvůrců |
Jan Blahut (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 4576651)
M. J. Brandl (státní příslušnost: DE - Spolková republika Německo)
B. Reif (státní příslušnost: DE - Spolková republika Německo)
R. Sarkar (státní příslušnost: DE - Spolková republika Německo)
Z. Tošner (státní příslušnost: CZ - Česká republika) |
| Popis výsledku v anglickém jazyce |
We have recently introduced optimal-control derived pulse sequences for sensitivity-enhanced heteronuclear correlation NMR experiments of solid proteins. Preservation of equivalent coherence transfer pathways using transverse-mixing pulses (TROP) in multidimensional pulse schemes allows to increase the sensitivity of the experiments by more than a factor of 2 per each indirect dimension. In this article, we present homonuclear CA-CO transverse-mixing elements (homoTROP) that are based on dipolar interactions and achieve similar gains as the heteronuclear TROP pulses described previously. Both transfer elements were subsequently implemented in 3D se-hCAcoNH and se-hCOcaNH, that together with the previously introduced 3D se-hCANH and se-hCONH experiments yield a complete set of sensitivity-enhanced protein backbone assignment experiments. In contrast to the J-coupling based methods that are used at fast (60 kHz) and ultrafast MAS (>100 kHz), the homoTROP experiments employ about 10-times shorter mixing times making use of the larger magnitude of the dipolar coupling in comparison to the J couplings. The experiments are demonstrated using a microcrystalline, perdeuterated sample of the chicken alpha-spectrin SH3 domain in which all exchangeable sites are fully back-substituted with protons. We evaluated the gains in efficiency in all experiments site-specifically observing that the se-hCAcoNH and se-hCOcaNH experiments yield an increase in sensitivity by a factor of 1.36±0.09 and at least a factor of 1.8 with respect to the conventional hcoCAcoNH and hCOcaNH J-based experiments. |
| Klíčová slova oddělená středníkem |
fully protonated proteins;cross-polarization;spectroscopy |
| Stránka www, na které se nachází výsledek |
https://doi.org/10.1016/j.jmro.2023.100122 |
| DOI výsledku |
10.1016/j.jmro.2023.100122 |
| Odkaz na údaje z výzkumu |
https://doi.org/10.5281/zenodo.7866606 |