Informační systém výzkumu,
vývoje a inovací

Rejstřík informací o výsledcích

Jednoduché vyhledávání

Zpět na hledáníNovel Entropically Driven Conformation-specific Interactions with Tomm34 Protein Modulate Hsp70 Protein Folding and ATPase Activities (2016)výskyt výsledku

Identifikační kód RIV/61388971:_____/16:00467684
Název v anglickém jazyce Novel Entropically Driven Conformation-specific Interactions with Tomm34 Protein Modulate Hsp70 Protein Folding and ATPase Activities
Druh J - Recenzovaný odborný článek (Jimp, Jsc a Jost)
Poddruh -
Jazyk eng - angličtina
Obor - skupina C - Chemie
Obor CE - Biochemie
Rok uplatnění 2016
Kód důvěrnosti údajů S - Úplné a pravdivé údaje o výsledku nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů.
Počet výskytů výsledku 3
Počet tvůrců celkem 10
Počet domácích tvůrců 2
Výčet všech uvedených jednotlivých tvůrců Daniel Kavan (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 8652406)
Petr Man (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 9259619)
E.A. Blackburn (státní příslušnost: GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska)
D. Coufalová (státní příslušnost: CZ - Česká republika)
M. Durech (státní příslušnost: CZ - Česká republika)
P. Dvořáková (státní příslušnost: CZ - Česká republika)
L. Hernychová (státní příslušnost: CZ - Česká republika)
P. Muller (státní příslušnost: CZ - Česká republika)
F. Trčka (státní příslušnost: CZ - Česká republika)
B. Vojtěšek (státní příslušnost: CZ - Česká republika)
Popis výsledku v anglickém jazyce Co-chaperones containing tetratricopeptide repeat (TPR) domains enable cooperation between Hsp70 and Hsp90 to maintain cellular proteostasis. Although the details of the molecular interactions between some TPR domains and heat shock proteins are known, we describe a novel mechanism by which Tomm34 interacts with and coordinates Hsp70 activities. In contrast to the previously defined Hsp70/Hsp90-organizing protein (Hop), Tomm34 interaction is dependent on the Hsp70 chaperone cycle. Tomm34 binds Hsp70 in a complex process; anchorage of the Hsp70 C terminus by the TPR1 domain is accompanied by additional contacts formed exclusively in the ATP-bound state of Hsp70 resulting in a high affinity entropically driven interaction. Tomm34 induces structural changes in determinants within the Hsp70-lid subdomain and modulates Hsp70/Hsp40-mediated refolding and Hsp40-stimulated Hsp70 ATPase activity. Because Tomm34 recruits Hsp90 through its TPR2 domain, we propose a model in which Tomm34 enables Hsp70/Hsp90 scaffolding and influences the Hsp70 chaperone cycle, providing an additional role for co-chaperones that contain multiple TPR domains in regulating protein homeostasis.
Klíčová slova oddělená středníkem HEAT-SHOCK-PROTEIN;MOLECULAR CHAPERONE DNAK;SUBSTRATE-BINDING DOMAIN;INVASIVE BREAST-CANCER
Stránka www, na které se nachází výsledek -
DOI výsledku 10.1074/mcp.M116.058131
Odkaz na údaje z výzkumu -

Údaje o výsledku v závislosti na druhu výsledku

Název periodika Molecular and Cellular Proteomics
ISSN 1535-9476
e-ISSN -
Svazek periodika 15
Číslo periodika v rámci uvedeného svazku 5
Stát vydavatele periodika US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku 18
Strana od-do 1710-1727
Kód UT WoS článku podle Web of Science 000375686100017
EID výsledku v databázi Scopus 2-s2.0-84964797330
Způsob publikování výsledku -
Předpokládaný termín zveřejnění plného textu výsledku -

Ostatní informace o výsledku

Předkladatel Mikrobiologický ústav AV ČR, v. v. i.
Dodavatel AV0 - Akademie věd České republiky (AV ČR )
Rok sběru 2017
Specifikace RIV/61388971:_____/16:00467684!RIV17-AV0-61388971
Datum poslední aktualizace výsledku 05.05.2017
Kontrolní číslo 191872301 ( v1.0 )

Informace o dalších výskytech výsledku dodaného stejným předkladatelem

Dodáno MŠMT v roce 2017 RIV/61388971:_____/16:00467684 v dodávce dat RIV17-MSM-61388971/01:2

Informace o dalších výskytech výsledku dodaného ostatními předkladateli

Dodáno MŠMT v roce 2017 RIV/00216208:11310/16:10331026 v dodávce dat RIV17-MSM-11310___/01:1 předkladatelem Univerzita Karlova / Přírodovědecká fakulta

Odkazy na výzkumné aktivity, při jejichž řešení výsledek vznikl

Podpora / návaznosti Institucionální podpora na rozvoj výzkumné organizace
Vyhledávání ...