| Identifikační kód |
RIV/86652036:_____/16:00523217 |
| Název v anglickém jazyce |
Stabilization of enzymes by metal binding: structures of two alkalophilic Bacillus subtilases and analysis of the second metal-binding site of the subtilase family. |
| Druh |
C - Kapitola resp. kapitoly v odborné knize |
| Jazyk |
eng - angličtina |
| Vědní obor |
10608 - Biochemistry and molecular biology |
| Rok uplatnění |
2016 |
| Kód důvěrnosti údajů |
S - Úplné a pravdivé údaje o výsledku nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů. |
| Počet výskytů výsledku |
4 |
| Počet tvůrců celkem |
6 |
| Počet domácích tvůrců |
1 |
| Výčet všech uvedených jednotlivých tvůrců |
Jan Dohnálek (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 1046861, researcherid: G-3573-2014)
A. M. Brzozowski (státní příslušnost: GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska)
K. E. McAuley (státní příslušnost: GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska)
P. R. Ostergaard (státní příslušnost: DK - Dánské království)
A. Svendsen (státní příslušnost: DK - Dánské království)
K. S. Wilson (státní příslušnost: GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska) |
| Popis výsledku v anglickém jazyce |
The subtilases make up one of the most intensively studied families of enzymes. Subtilases have acted as paradigms for studies inter alia of kinetics and mechanism, 3D structure, protein–ligand interactions, stability to denaturation, complexes with naturally occurring polypeptide inhibitors, and site-directed mutagenesis. Bacillus subtilisins share several key features, such as a leader sequence to ensure transport from the cell, with the majority of the family possessing di- and/or monovalent metal-binding sites that contribute to stability. In the classical subtilisins there is a strong calcium-binding site and a second weak site that has an alternative sodium site close to it. Thus while the principle of using calcium as an extracellular stabilizing agent is exploited by all the extracellular subtilases, it has been independently lost or acquired at various points during their evolution. We report here the crystal structures of two subtilases from Bacillus sp. TY145 and from B. halmapalus, metal-stabilized serine proteases with biotechnological potential. In addition, a detailed analysis of metal binding in more than eighty similar enzymes is reported. The identity of the ion in the second binding site of subtilases – often misinterpreted – was correctly assigned in most cases. Interestingly, the roles of sodium and calcium had been incorrectly exchanged and misinterpreted. Our work sheds new light on many previous works on technologically applied subtilases. |
| Klíčová slova oddělená středníkem |
X-ray crystallography;enzyme structure;metal binding |
| Stránka www, na které se nachází výsledek |
- |
| Odkaz na údaje z výzkumu |
- |